- •Лекция №12. -Аминокислоты. Пептиды. Белки
- •I. -Аминокислоты
- •1. Классификация и номенклатура аминокислот по строению радикалов
- •Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде, полярности, наличию или отсутствию заряда
- •1.Ак с алифатическими углеводородными радикалами, гидрофобные, незаряженные
- •2. Ак в растворе. Кислотно-основные свойства ак
- •4. Биохимические реакции -аминокислот
- •2. Окислительное дезаминирование (in vivo)
- •3. Поликонденсация ак, образование полипептида.
- •II. Белки и пептиды Строение белков и полипептидов.
- •Свойства белков
Лекция №12. -Аминокислоты. Пептиды. Белки
Белки – сложные биополимеры, мономерами которых являются -аминокислоты. В составе белков в организме человека встречаются только 20-аминокислот. Белки важнейший класс биологических соединений. Они играют ключевую роль в клетке, присутствуют в виде главных компонентов в любых формах живой материи, поэтому по-прежнему неопровержимо определение Ф.Энгельса, что «жизнь есть способ существования белковых тел». Белки чрезвычайно разнообразны по структуре и выполняют многочисленные биологические функции. Так в одном организме Escherichia сolli содержится более 3000 различных белков.
Название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался в пищу. Изучение белков, как химических соединений началось с изучения их свойств (свертываемость, разложение и т.д., поэтому одними из первых были изучены белки крови (Гарвей). Растительные белки изучали на клейковине, полученной из пшеничной муки. Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику Мульдеру, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице белков и назвал ее протеином. Впервые гипотезу строения беков, как полимеров, построенных из остатков аминокислот, связанных пептидной связью выдвинул Эмиль Герман Фишер (1902)
Молекулярная масса белков варьирует от 5000 до 1млн и более. Белками являются ферменты, гормоны, антибиотики, токсины. Белки выполняют разнообразные функции: каталитические (ферменты), двигательные (актин, миозин) транспортные (гемоглобин, миоглобин, цитохромы), защитные (иммуноглобулины, антигены, фибриноген), рецепторные (родопсин), регуляторные (гистоны, репрессоры,) запасающие (козеин, овальбумин) Энергетическую функцию выполняют запасающие белки или иные в условиях длительного голодания или интенсивной длительной работы мышц.
Сравнительно небольшие молекулы с массой до 5000 называют пептидами к ни относят некоторые гормоны (вазопрессин, адренокортикотропный гормон), глюкагон, нейропептиды мозга (эндорфин), пептиды сна, памяти, и т.п., алкалоиды (эрготамин) антибиотики ( грамицидин)
I. -Аминокислоты
-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода является хиральным центром, в АК, которые являются мономерами белков он имеет относительную - L конфигурацию. Конфигурация АК определяется по первому хиральному атому (-углерод).
СООН
NH2 H
CH2SH
L -цистеин
В определенных условиях может происходить обращение конфигурации, так, например, под воздействием микроволнового излучения. Подобный процесс может иногда происходить самопроизвольно в течение длительного времени неферментативно. Например L-аспартат в дентине зубов при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год превращается в D- изомер, по его содержанию можно определить возраст человека.
Все -АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у -углеродного атома. Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.
NH2 – СН – СООН
R