биохимия биохимия биохимия биохимия
ферменты
биохимия биохимия биохимия биохимия
СОДЕРЖАНИЕ
оение ферментов |
3 |
Механизм и кинетика |
5 |
Номенклатура и классификация |
10 |
Изоферменты |
17 |
Регуляция активности ферментов |
18 |
Механизмы специфической регуляции |
20 |
Энзимопатии и энзимотерапия |
24 |
Привет! Представляем тебе нашу мини-методичку по биохимии ферментов. Почему мини? Этот материал – собрание наших постов, которые мы объединили, чтобы было удобнее читать и повторять.
Эта мини-методичка абсолютно бесплатная! Мы поддерживаем любое распространение и будем безумно рады, если ты поделишься со своими друзьями!
Еще больше классных материалов можно найти в наших соцсетях, так что подписывайся! Приятного чтения!
lechteam *lechteam lechteam
ЛечTeam - ШКОЛА МЕДИЦИНЫ
первое издание
2022
ЛечTeam 2
СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ
Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы белковой природы Биологическая роль: катализ контролируемого протекания
всех метаболических процессов в организме
Строение фермента
Простые |
Сложные |
Состоят только из |
Аминокислоты (апофермент) |
аминокислот |
Ионы металлов (кофакторы) |
|
Орг. вещества небелковой |
|
природы (кофермент) |
Ферменты содержат активный и аллостерический центры:
Активный центр – часть молекулы фермента, которая специфически взаимодействует с субстратом и
принимает участие в катализе
Аллостерический центр:
Находится за пределами активного центра
Может присоединять активаторы, которые увеличивают активность ферментов Может присоединять ингибиторы, которые угнетают активность ферментов
3
Небелковую часть сложного фермента называют простетической группой, которая состоит из:
Коферментов: |
Кофакторов: |
||
Гемы |
ионы Калия |
|
|
Нуклеотиды |
ионы Магния |
|
|
Коэнзим Q |
ионы Кальция |
|
|
ФАФС |
ионы Цинка |
|
|
SAM |
ионы Меди |
|
|
Глутатион |
ионы Железа |
|
|
Производные |
Функции: |
|
|
водорастворимых |
Стабилизация молекулы |
||
витаминов: PP, B1, B2, B12 |
субстрата |
|
|
Функция: |
Стабилизация активного |
||
промежуточные |
центра |
и |
структур |
переносчики атомов и |
энзима |
|
|
функциональных групп |
Обеспечение катализа |
Холофермент - каталитически активная форма сложного белка
Кофактор/кофермент
4
МЕХАНИЗМ И КИНЕТИКА
Особенности действия ферментов:
Ускорение только термодинамически возможных
реакций Ускорение достижение состояния равновесия
Значительное ↑ скорости реакций
Действие в малых количествах
Не расходуются в реакциях
Активность ферментов регулируется как специфическими, так и неспецифическими факторами Действие только в мягких условиях (t = 36-37ºС,
атмосферное давление)
Обладание широким диапазоном действия, катализ
большинства реакций в организме
Высоко специфичны
Теории о механизмах действия ферментов:
Теория специфичности действия фермента (модель ключ-замок): Геометрическая форма субстрата строго соответствует форме активного центра фермента
5
Теория "индуцированного соответствия": Полное соответствие форм субстрата и активного центра наступает лишь в процессе их взаимодействия
Теория переходных состояний (наиболее правильна
в современном представлении):
1.Фермент взаимодействует с субстратом, образуя
комплекс "энзим-субстрат"
2.В составе комплекса происходит изменение электронной плотности и пространственного строения и субстрат переходит в возбужденное состояние
3.↓ энергия активации → в активном центре происходит превращение субстрата в продукт реакции. Продукт реакции находится в возбужденном состоянии
4.Происходит стабилизация продукта
5.Продукт реакции отделяется от фермента
6
Влияние на скорость ферментативной реакции:
На скорость ферментативной реакции влияют:
1.Температура
2.pH
3.Концентрация фермента
4.Концентрация субстрата
1.Влияние температуры:
сток1 уча
у ча с т о к
2
36-38
Участок 1:
С ↑ температуры растет скорость реакции. Чем ↓ температура, тем ↑ значение энергетического барьера реакции.
Значение:сохранение биоматериала при ↓ температурах
Участок 2:
↓ активность до полной ее потери, так как происходит
необратимая денатурация Значение: термокоагуляция, прижигания
7
2. Влияние pH:
У каждого фермента свой уровень pH
Значение: стабилизация pH буферными системами, для поддержания гомеостаза
3. Влияние концентрации фермента:
Чем ↑ концентрация фермента, тем ↑ скорость реакции
8
4.Влияние концентрации субстрата:
В 1913 году было предложено использовать константу Михаэлиса для оценки ферментативной активности:
Км= 1/2Vmax
Км - такая концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет 1/2 от Vmax
Чем ↑ константа Михаэлиса, тем ↓ скорость реакции
Скорость реакции
Концентрация субстрата
9
НОМЕНКЛАТУРА И КЛАССИФИКАЦИЯ
Номенклатура – это названия индивидуальных соединений, их групп, классов, а также правила составления этих названий.
Классификация – это группировка любых объектов по выбранным признакам.
Современная номенклатура ферментов – международная, переведенная на разные языки
Тривиальная |
|
Систематическая |
|
Названия сложились |
По |
названию |
можно |
исторически (пепсин, |
идентифицировать энзим |
||
трипсин) |
и |
катализируемую |
|
Рабочие названия: |
реакцию |
|
|
субстрат + "аза" |
В |
каждом |
классе |
субс. + хим. превр. |
название строится по |
||
+ "аза" |
определенному принципу |
В правилах названия ферментов нет единого подхода, так как в каждом классе - свои правила
10