11) Иммуноглобулины, структура и биологическая роль
Иммуноглобулины,
или антитела, - специфические белки,
вырабатываемые В-лимфоцитами в ответ
на попадание
в организм чужеродных структур, называемых
антигенами.
Все
иммуноглобулины характеризуются общим
планом строения, который мы рассмотрим
на примере строения IgG.
Молекула
IgG состоит из четырёх полипептидных
цепей: двух идентичных лёгких L, содержащих
около 220 аминокислотных остатков, и двух
тяжёлых H, состоящих из 440 аминокислот
каждая. Все 4 цепи соединены друг с другом
множеством нековалентных и четырьмя
дисульфидными связями.
Лёгкие
цепи IgG состоят из 2 доменов: вариабельного
(VL)
и константного (CL).
Каждый из доменов состоит из 2 слоев с
β-складчатой структурой, где участки
полипептидной цепи лежат антипараллельно.
β-Слои связаны ковалентно дисульфидной
связью примерно в середине домена.
Тяжёлые
цепи IgG имеют
4 домена: один вариабельный (VH)
и три константных (СН1,
СН2,
СH3).
Домены тяжёлых цепей IgG имеют гомологичное
строение с доменами лёгких цепей.
Основные
функции антител - обнаружение и
связывание чужеродных антигенов,
находящихся в организме вне его клеток
(в крови, лимфе, межклеточной жидкости,
в слизистых секретах). Это происходит
с помощью специфических антигенсвязывающих
участков разных клонов иммуноглобулинов.
Классы
иммуноглобулинов. Существует 5 классов
тяжёлых цепей иммуноглобулинов,
отличающихся по строению константных
доменов: α, δ, ξ, γ и μ. В соответствии с
ними различают 5 классов иммуноглобулинов:
A, D, Е, G и М.