- •Биомолекулы: свойства, роль в биохимии человека, технологии получения
- •Введение
- •Биомолекулы
- •1.1. Определение и становление биохимии как науки
- •Контрольные вопросы
- •Химический состав живой материи. Понятие о макро- и микроэлементах. Биологические структуры живых систем
- •Химические элементы в клетках человека [1]
- •Основные химические соединения в клетках человека[1]
- •Контрольные вопросы
- •Вода - самое распространенное соединение в живых организмах
- •Участие в химических реакциях
- •Поддержание структуры клеток
- •Транспорт веществ
- •Участие в терморегуляции
- •Приспособленность живых организмов к водной среде
- •Круговорот воды в природе
- •Запасы воды в различных частях гидросферы [5]
- •«Кислые» дожди загрязняют наши озера и реки [6]
- •Контрольные вопросы
- •1.4. Аминокислоты: строение, свойства и биологическая роль
- •Протеиногенные α-аминокислоты
- •Контрольные вопросы
- •1.5. Белки: ковалентная структура и биологические функции
- •Классификация белков
- •Химические свойства
- •Физические:
- •Химические:
- •Функции белков
- •Белки в обмене веществ
- •Контрольные вопросы
- •1.6. Ферменты: строение, свойства, биологическая роль
- •Функции ферментов
- •Кинетика ферментативных реакций [6-8]
- •Влияние физико-химических факторов на активность ферментов
- •Нарушение каталитической активности ферментов
- •Контрольные вопросы
- •1.7. Углеводы: строение, биологические функции
- •Значение углеводов
- •Моносахариды
- •Олигосахариды
- •Полисахариды
- •Углеводы − заменители сахара [10-12]
- •Контрольные вопросы
- •1. 8. Липиды и их биохимические функции
- •Методы контроля показателей качества жиров [13]
- •Коэффициенты пересчета кислотного числа чк жира на процентное содержание свободных жирных кислот (кислотность, %)
- •Контрольные вопросы
- •1.9. Витамины – незаменимые микрокомпоненты пищи
- •Водорастворимые витамины
- •Жирорастворимые витамины
- •Авитаминозы
- •Витаминоподобные вещества
- •Контрольные вопросы
- •2. Биохимия человека
- •2.1. Питание человека
- •Питательные вещества, необходимые человеку*
- •Контрольные вопросы
- •2.2. Энергетические потребности организма
- •Суточная потребность в энергии [18]
- •Энергетические потребности при разных видах деятельности [18]
- •Контрольные вопросы
- •Перечень основных профессий, относящихся к различным группам интенсивности труда
- •Контрольные вопросы
- •2.4. Рациональное питание
- •Некоторые аспекты биохимии человека
- •Качество белков некоторых пищевых продуктов
- •Пищевые добавки
- •Список вредных пищевых добавок [30]
- •Вредные добавки в продуктах питания [23, 29-31]
- •Контрольные вопросы
- •3. Биотехнология
- •3.1. Научные основы биотехнологии
- •Контрольные вопросы
- •3.2. Новые направления биотехнологии
- •Контрольные вопросы
- •3.3. Генная инженерия. Методы генной инженерии
- •Контрольные вопросы
- •3.4. Биотехнология и проблемы защиты окружающей среды
- •Биотехнологические методы защиты окружающей среды [47]
- •История возникновения экологических проблем и классификация загрязнителей окружающей среды
- •Источники загрязнения окружающей среды
- •Контрольные вопросы
- •Словарь наиболее употребляемых терминов и определений
- •Заключение
- •Библиографический список к части 1
- •6. Комов, в.П. Биохимия: учебник для студентов вузов / в.П. Комов, в.Н. Шведова. – м.: Дрофа, 2008. – 639 с.
- •К части 2
- •К части 3
- •Оглавление
- •3.4. Биотехнология и проблемы защиты окружающей среды …………...127
- •394006 Воронеж, ул. 20-летия Октября, 84
Кинетика ферментативных реакций [6-8]
Кинетика – наука, изучающая закономерности изменения скорости химических реакций во времени. Кинетической закономерности подчиняются и ферментативные реакции. Особенностью их является образование фермент-субстратного комплекса, насыщение фермента субстратом.
Любую ферментативную реакцию можно описать уравнением
[E] + [S] ↔ [ES] + P,
где [S] – концентрация субстрата; [ES] – концентрация фермент-субстратного комплекса; Р – продукты реакции.
Это основное уравнение кинетики ферментативной реакции - Михаэлиса-Ментен.
Данное уравнение имеет несколько решений:
[S] >> KS; тогда величиной KS можно пренебречь и v = Vmax, пока концентрация субстрата велика, скорость реакции близка к максимальной и практически мало изменяется до тех пор, пока уменьшение концентрации субстрата не будет значительным. Реакция будет иметь нулевой порядок (n = 0).
[S] << KS; тогда практически скорость реакции будет описываться уравнением
,
где Vmax и KS – кинетические константы и данное уравнение – уравнение прямой линии; скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации субстрата. Это реакция первого порядка (n = 1).
Величина [S] – промежуточная; пусть [S] = KS, v = 1/2Vmax. В данном случае порядок реакции будет дробный (0 < n <1).
Таким образом, в ферментативных реакциях порядок реакции меняется в ходе самой реакции.
Влияние физико-химических факторов на активность ферментов
Все ферментативные реакции имеют 4 особенности:
высокая активность ферментов;
2) обратимость действия ферментов;
3) специфичность действия ферментов;
4) лабильность (чувствительность).
Важнейшим фактором, от которого зависит активность ферментов, является температура. Изменение скорости реакции при повышении температуры на каждые 10 С выражают температурным коэффициентом. Температурный коэффициент представляет собой отношение скорости реакции при данной температуре к скорости реакции при температуре на 10 С ниже данной.
Каждый фермент проявляет своё действие в пределах довольно узкой зоны рН. Оптимальное значение рН связано с аминокислотным составом ферментов.
В
0
20
40
60
80
100
120
0
2
6
8
10
12
14
16
0
20
40
60
80
100
0
1
2
3
4
5
6
7
Активаторы – химические соединения, повышающие действие ферментов (например, глютатион активизирует действие протеаз, NaCl увеличивает активность амилаз); ингибиторы – соединения, подавляющие их активность (например, группа –CN подавляет активность дыхательных ферментов, находящихся в цитохромной системе) и нейтральные соединения – не оказывают никакого влияния на ферменты.
Процесс ингибирования может быть обратимым и необратимым.
Нарушение каталитической активности ферментов
Нарушение каталитической активности ферментов может быть обусловлено мутациями [6]. Известно много генетических болезней человека, при которых тот или иной фермент либо совсем неактивен, либо имеет какой-то дефект, затрагивающий его каталитическую или регуляторную функцию. При таких заболеваниях в полипептидных цепях «дефектного» фермента содержится одна или большее число «неправильных» аминокислот, появившихся в результате мутации участков ДНК, кодирующей этот фермент. Каталитическая активность фермента зависит не только от наличия определенных аминокислотных остатков в каталитическом и регуляторном центрах, но и от общей трехмерной структуры фермента. Поэтому замена одного аминокислотного остатка в каком-либо важном месте цепи может привести к изменению или даже к полной утрате каталитической активности фермента, подобно тому как замена всего лишь одного аминокислотного остатка в молекуле гемоглобина вызывает появление серповидноклеточного гемоглобина с нарушенной функцией. Если генетически измененный фермент входит в состав ферментной системы, катализирующей какой-нибудь центральный метаболический путь, то последствия такого изменения могут быть очень тяжелыми, вплоть до летальных нарушений метаболизма.
Одно из наиболее серьезных генетических заболеваний человека, вызванных нарушениями структуры того или иного фермента – это альбинизм. В настоящее время считается, что причиной альбинизма является отсутствие (или блокада) фермента тирозиназы, необходимой для нормального синтеза меланина - особого вещества, от которого зависит окраска тканей.
Прилагается много усилий, чтобы предотвратить нежелательные последствия подобных генетических дефектов в ферментах. Один из испробованных подходов - это введение в организм нормальной, активной формы дефектного фермента, иммобилизованного в фильтрующей капсуле, вставленной в кровеносный сосуд. Использование такого метода позволяет надеяться, что метаболиты, накапливающиеся в организме вследствие какого-либо генетического дефекта, будут превращаться в нормальные продукты при прохождении крови через капсулу, содержащую активный фермент.
Генетические изменения в ферментах не всегда приводят к вредным последствиям. Часто они проявляются в изменении второстепенных признаков организма, таких как цвет глаз или волос. Например, характерная окраска сиамских кошек - это результат генетических изменений фермента, ответственного за синтез темного пигмента шерсти, вследствие этого дефекта фермент активен только в более холодных частях тела. Иногда в результате какого-либо генетического нарушения фермент начинает функционировать более эффективно, что дает организму некоторое преимущество в борьбе за существование.