- •Ультраструктура и химический состав мышечной ткани. Белки мышечной ткани.
- •Молекулярный процесс мышечного сокращения. Биоэнергетика скелетных мышц.
- •Зубодесневое соединение. Десневая борозда. Общая характеристика десневой жидкости.
- •Химический состав десневой жидкости. Характеристика белков и ферментов десневой жидкости. Изменение десневой жидкости при патологии пародонта.
- •Строение и функции слюнных желез. Общая характеристика слюны. Функции слюны.
- •Физико-химические свойства слюны. Значение слюны. Механизм секреции слюны.
- •Общая характеристика слюны. Образование слюны: биохимические особенности этапов образования слюны. Факторы, влияющие на скорость секреции слюны
- •Регуляция слюноотделения. Молекулярные особенности симпатической и парасимпатической регуляции слюнообразования и слюноотделения. Факторы, влияющие на скорость секреции слюны.
- •15. Химический состав слюны. Органические компоненты слюны. Характеристика основных белков слюны: белки богатые пролином, гистатины, статерины, муцины.
- •2. Гистатины - белки богатые гистидином (ббг)
- •3. Белки, богатые тирозином - стазерины (статерины)
- •5. Муцины слюны
- •16. Химический состав слюны. Органические компоненты слюны. Характеристика основных белков слюны: ферменты, иммуноглобулины слюны, лактоферрин.
- •7.Иммуноглобулины слюны - факторы специфической защиты
- •Биологически активные вещества слюных желез и слюны, их общая характеристика. Участие слюны в гемостазе.
- •Регуляция кислотно-основного состояния полости рта. Буферная функция слюны. Кривая Стефана.
- •Механизмы поддержания постоянства рН слюны. Факторы, влияющие сдвиг рН полости рта. Буферная емкость слюны. Роль местного сдвига рН для развития различных заболеваний полости рта.
-
Ультраструктура и химический состав мышечной ткани. Белки мышечной ткани.
Химический состав мышц млекопитающих представлен в таблице 12. Как видно из таблицы 72 - 80% массы мышцы составляет вода. Большую часть сухого остатка (16 - 21%) образуют белки, остальное - органические вещества и минеральные соли.
Вещество |
Содержание в мышцах, % |
Вода |
72 - 80 |
Белки |
16,3 - 20,9 |
Гликоген |
0,3 - 2 |
Фосфатиды |
0,4 - 1,0 |
Холестерин |
0,03 - 0,23 |
Креатин и креатинфосфат |
0,2 - 0,55 |
Азотсодержащие вещества (креатинин, карнозин, ансерин, карнитин) |
0,383 - 0,535 |
Свободные аминокислоты |
0,1 - 0,7 |
Мочевина |
0,002 - 0,2 |
Молочная кислота |
0,01 - 0,2 |
Основные неорганические ионы: |
|
К+ |
0,32 |
Na+ |
0,08 |
Са2+ |
0,007 |
Mg2+ |
0,02 |
Fe2+ |
0,026 |
Cl- |
0,02 |
Распределение белков в клетке выглядит так: в миофибриллах - 4% всех мышечных белков, в саркоплазме - 30%, в митохондриях - 14%, в сарколемме - 15%, в ядрах и других клеточных органеллах - около 1%.
Кроме основных сократительных белков, характеристика которых была дана выше, следует отметить еще два: миостромин и миоглобин. Миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z. Миоглобин - белок, по строению и функции подобный гемоглобину; первичная структура миоглобина приведена выше. В отличие от гемоглобина он не обладает четвертичной структурой; однако сродство миоглобина к кислороду намного выше, чем у гемоглобина.
В мышцах человека содержится дипептид карнозин (аланилгистидин), который принимает участие в ферментативном переносе фосфатных групп и оказывает стимулирующее влияние на передачу импульсов с нерва на мышцу, а также участвует в восстановлении утомленных мышц.
Из органических веществ небелковой природы отметим АТФ, креатинфосфат и гликоген. АТФ является главным источником энергии для мышечного сокращения, креатинфосфат - первый резерв ресинтеза АТФ; гликоген - основной запасной источник энергии в мышце.
Фосфатиды и холестерин входят в состав различных мембран мышечного волокна. Свободные аминокислоты используются в биосинтезе мышечных белков.
В мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов. К ним относятся, прежде всего, пировиноградная и молочная кислоты, а также ферменты гликолиза.
БЕЛКИ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ.
В зависимости от физико – химических свойств белки делятся на 3 группы: растворимые, нерастворимые и белки стромы.
Растворимые белки(саркоплазматические).К ним относятся белки, растворимы в воде и слабых солевых растворах. К ним относятся: миоальбумины - белки альбуминовой природы, близко подходящие по своим характеристикам к белкам плазмы крови.
Миоген – смесь белков, обладающих ферментативной активностью.
Миоглобин – мышечный гемоглобин, который способен связывать и депонировать значительное количество кислорода.
Парвальбумины - связывают и депонируют ионы кальция, и этим самым, возможно, участвуют в мышечном сокращении.
НЕРАСТВОРИМЫЕ (МИОФИБРИЛЛЯРНЫЕ) БЕЛКИ.
Миозин – экстрагируется из мышечной ткани 0,6 М растаором KCL, или NACL. По структуре представляет собой гексомер, состоящий из двух больших субьединиц (тяжелые цепи) с молекулярной массой 200000 Тд каждая и четырех малых субьединиц (легкие цепи) с молекулярной массой по 20 Тд каждая.
Тяжелые цепи в молекуле миозина закручены в альфа – спирали, что обеспечивает жесткость структуры (стержневая часть, «хвост» молекулы миозина). ). Молекулы миозина содержит по 2 головки, имеющие грушевидную форму и в них находится по 2 легких цепи.
В двух участках- «хвостовая» часть (стержневая), и в месте присоединения головок к стержневой части наблюдается деспирализация, и всвязи с этим возможны изгибы. Этои участки получили название (шарнирные).
-
Химический состав мышечной ткани. Основные белки миофибрил и саркоплазмы.
Химический состав мышц млекопитающих представлен в таблице 12. Как видно из таблицы 72 - 80% массы мышцы составляет вода. Большую часть сухого остатка (16 - 21%) образуют белки, остальное - органические вещества и минеральные соли.
Вещество |
Содержание в мышцах, % |
Вода |
72 - 80 |
Белки |
16,3 - 20,9 |
Гликоген |
0,3 - 2 |
Фосфатиды |
0,4 - 1,0 |
Холестерин |
0,03 - 0,23 |
Креатин и креатинфосфат |
0,2 - 0,55 |
Азотсодержащие вещества (креатинин, карнозин, ансерин, карнитин) |
0,383 - 0,535 |
Свободные аминокислоты |
0,1 - 0,7 |
Мочевина |
0,002 - 0,2 |
Молочная кислота |
0,01 - 0,2 |
Основные неорганические ионы: |
|
К+ |
0,32 |
Na+ |
0,08 |
Са2+ |
0,007 |
Mg2+ |
0,02 |
Fe2+ |
0,026 |
Cl- |
0,02 |
Распределение белков в клетке выглядит так: в миофибриллах - 4% всех мышечных белков, в саркоплазме - 30%, в митохондриях - 14%, в сарколемме - 15%, в ядрах и других клеточных органеллах - около 1%.
Кроме основных сократительных белков, характеристика которых была дана выше, следует отметить еще два: миостромин и миоглобин. Миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z. Миоглобин - белок, по строению и функции подобный гемоглобину; первичная структура миоглобина приведена выше. В отличие от гемоглобина он не обладает четвертичной структурой; однако сродство миоглобина к кислороду намного выше, чем у гемоглобина.
В мышцах человека содержится дипептид карнозин (аланилгистидин), который принимает участие в ферментативном переносе фосфатных групп и оказывает стимулирующее влияние на передачу импульсов с нерва на мышцу, а также участвует в восстановлении утомленных мышц.
Из органических веществ небелковой природы отметим АТФ, креатинфосфат и гликоген. АТФ является главным источником энергии для мышечного сокращения, креатинфосфат - первый резерв ресинтеза АТФ; гликоген - основной запасной источник энергии в мышце.
Фосфатиды и холестерин входят в состав различных мембран мышечного волокна. Свободные аминокислоты используются в биосинтезе мышечных белков.
В мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов. К ним относятся, прежде всего, пировиноградная и молочная кислоты, а также ферменты гликолиза.
НЕРАСТВОРИМЫЕ (МИОФИБРИЛЛЯРНЫЕ) БЕЛКИ.
Миозин – экстрагируется из мышечной ткани 0,6 М растаором KCL, или NACL. По структуре представляет собой гексомер, состоящий из двух больших субьединиц (тяжелые цепи) с молекулярной массой 200000 Тд каждая и четырех малых субьединиц (легкие цепи) с молекулярной массой по 20 Тд каждая.
Тяжелые цепи в молекуле миозина закручены в альфа – спирали, что обеспечивает жесткость структуры (стержневая часть, «хвост» молекулы миозина). ). Молекулы миозина содержит по 2 головки, имеющие грушевидную форму и в них находится по 2 легких цепи.
В двух участках- «хвостовая» часть (стержневая), и в месте присоединения головок к стержневой части наблюдается деспирализация, и всвязи с этим возможны изгибы. Этои участки получили название (шарнирные).
-
Механизм мышечного сокращения и расслабления. Особенности энергетического обмена в мышечной ткани на примере жевательных мышц.
Механизм мышечного сокращения 1. Сродство комплекса "миозин-АТФ" к актину очень низкое. 2. Сродство комплекса "миозин-АДФ" к актину очень высокое. 3. Актин ускоряет отщепление АДФ и Ф от миозина и при этом происходит конформационная перестройка - поворот головки миозина. 1-я стадия Фиксация АТФ на головке миозина. 2-я стадия Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению. 3-я стадия Образование комплекса "актин-миозин". Он очень прочен. Может быть разрушен только при сорбции новой молекулы АТФ. 4-я стадия Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина. Головки миозина "работают" циклично, как плавники у рыбы или как весла у лодки, поэтому этот процесс называется "весельным механизмом" мышечного сокращения. Исследователь Дьерди впервые выделил чистые актин и миозин. In vitro были созданы необходимые физиологические условия, при которых наблюдалось спонтанное образование толстых и тонких нитей, затем был добавлен АТФ - в пробирке происходило мышечное сокращение.